Den N-glycosylering er en biokemisk proces, som forekommer i den endoplasmatiske reticulum med respekt opløselige proteiner og transmembrane . Det svarer til fastgørelsen af et sødt træ med 14 sukkerarter på de voksende peptidkæder, så snart de kommer ind i ER- lumen . Det svarer til mærkning af proteinet, der beskytter det mod enzymatisk nedbrydning, øger dets hydrofilicitet , hjælper proteinet med at folde sig og deltager i kvalitetskontrol.
Det er en co-translationel mekanisme ved bulktransport af en enkelt art af oligosaccharid, der består af N-acetylglucosamin, mannose og glucose, syntetiseret på den ydre flade af ER og derefter internaliseret i lumen ved hjælp af en flip-flop mekanisme for at overført til peptidkæden. Det beskæres, når proteinet modnes.
Under denne reaktion binder et "N-glycosyleret" oligosid til en tilgængelig aminosyre- asparagin , der hører til en konsensus-sekvens Asn-X-Ser / Thr (X repræsenterer en hvilken som helst aminosyre undtagen prolin af steriske hindringer). Denne reaktion katalyseres af en membran enzym af oligosaccharyltransferase-transferase typen, og generelt begynder med en N-acetylglucosamin .
N-glycosylering tillader proteiner, blandt andet, at være ved oprindelsen af glycoproteiner, det bringer en invariant kerne i spil, der er sammensat af 5 oser, der altid vil være identiske, som er 3 mannoser og 2 N-acetylglucosaminer.
Et N-glykosyleret protein skal under modningen gennemgå en kvalitetskontrol, der udføres i REG gennem chaperonelektiner, såsom calnexiner og calreticuliner, samt af specifikke chaperoneproteiner fra ER kaldet BIP af familien af varmechokproteiner . De ledsages af glycosylaser, som amputerer oligosaccharidkæden for at muliggøre processen med at verificere den korrekte konformation af proteinet, som, hvis det er godt konform, vil fortsætte sin N-glycosylering i Golgi-apparatet, men som, hvis det er dårligt konform, vil har et nedbrydningssignal induceret mod proteasomet af en mannosidase og har deres kulhydratkæde fjernet af en N-glycanase.