Cytokrom f

C- terminal domæne af cytochrom f Beskrivelse af dette billede, kommenteres også nedenfor Struktur af det opløselige domæne af cytochrom f af Phormidium laminosum , en cyanobakterie ( PDB  1Cl3 ). Proteindomæne
Pfam PF01333
Klan Pfam CL0105
InterPro IPR002325
PROSITY PDOC00169
SCOP 1ctm
OVERFAMILIE 1ctm
TCDB 3.D.3
OPM- familien 345
OPM protein 3h1d

Den cytochrom f ( cyt f ) er den største underenhed af det komplekse cytochrom b 6 f ( EF 1.10.9.1 ), hvor sidstnævnte er funktionelt og strukturelt beslægtet med komplekse cytochrom bc 1 af mitokondrier  ; den cytochrom f spiller en rolle i lighed med cytochrom c 1 , selv om de har en anden struktur.

Den tredimensionelle struktur af majroe ( Brassica rapa ) cytochrom f blev bestemt. Lumen- sidesegmentet præsenterer to strukturelle domæner: et mindre på et større placeret på segmentet, der danner forbindelsen til membrandomænet . Det større domæne består af en antiparallel beta-sandwich og et kort hæm- bindende peptid . Det mindre domæne er et beta-ark indsat mellem beta-strengene F og G i det større domæne. Hæm indsættes mellem to små propeller og enden N- terminal af cytochrom f .

Inden i den anden helix, de sekvens Cys - Xaa - Xaa - Cys - Hans ( resterne 21 til 25) indeholder aminosyrer covalent knyttet til hem af thioester binding med cystein-21 og cystein-24 . Histidin-25 er den 5 th liganden af kationen af jern af hæm, den 6. th  liganden er den gruppe amin af tyrosin -1 af den første helix.

Cytochrom f indeholder et internt netværk af vandmolekyler, der kan fungere som en protonkanal  ; denne struktur synes at være konserveret i de forskellige cytochromer f undersøgt.

Noter og referencer

  1. (i) Roger C. Prince og Graham N. George , Cytochrome f Revealed  " , Trends in Biochemical Sciences , bind.  20, nr .  6, Juni 1995, s.  217–218 ( læs online ) DOI : 10.1016 / S0968-0004 (00) 89018-0 PMID 7631417
  2. (i) SE Martinez, D. Huang, Mr. Ponomarev, WA Cramer og JL Smith , Heme-redox-centret i chloroplastcytokrom f er knyttet til en fembegravet vandkæde  ' , Protein Science , bind.  5, n o  6, Juni 1996, s.  1081-1092 ( PMCID  2143431 , læs online ) DOI : 10.1002 / pro.5560050610 PMID 8762139