Pfam | PF01333 |
---|---|
Klan Pfam | CL0105 |
InterPro | IPR002325 |
PROSITY | PDOC00169 |
SCOP | 1ctm |
OVERFAMILIE | 1ctm |
TCDB | 3.D.3 |
OPM- familien | 345 |
OPM protein | 3h1d |
Den cytochrom f ( cyt f ) er den største underenhed af det komplekse cytochrom b 6 f ( EF ), hvor sidstnævnte er funktionelt og strukturelt beslægtet med komplekse cytochrom bc 1 af mitokondrier ; den cytochrom f spiller en rolle i lighed med cytochrom c 1 , selv om de har en anden struktur.
Den tredimensionelle struktur af majroe ( Brassica rapa ) cytochrom f blev bestemt. Lumen- sidesegmentet præsenterer to strukturelle domæner: et mindre på et større placeret på segmentet, der danner forbindelsen til membrandomænet . Det større domæne består af en antiparallel beta-sandwich og et kort hæm- bindende peptid . Det mindre domæne er et beta-ark indsat mellem beta-strengene F og G i det større domæne. Hæm indsættes mellem to små propeller og enden N- terminal af cytochrom f .
Inden i den anden helix, de sekvens Cys - Xaa - Xaa - Cys - Hans ( resterne 21 til 25) indeholder aminosyrer covalent knyttet til hem af thioester binding med cystein-21 og cystein-24 . Histidin-25 er den 5 th liganden af kationen af jern af hæm, den 6. th liganden er den gruppe amin af tyrosin -1 af den første helix.
Cytochrom f indeholder et internt netværk af vandmolekyler, der kan fungere som en protonkanal ; denne struktur synes at være konserveret i de forskellige cytochromer f undersøgt.