De mabinlines er proteiner , der smager sødt ekstraheret fra frø af mabinlang ( Capparis masaikai LEVL. ), A plante hjemmehørende i Yunnan (provinsen Kina ).
Fire homologe proteiner er blevet identificeret og navngivet: mabinline-1, -2, -3 og -4. Mabinline-2 var den første isolerede i 1983 og karakteriserede ti år senere. De andre varianter, kabine-1, -3 og -4 blev opdaget og karakteriseret i 1994.
De fire proteiner har en lignende tertiær struktur (2 kæder forbundet med disulfidbindinger ), hvis aminosyresekvenser er praktisk talt identiske.
Chaîne A M-1 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD M-2 : QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD M-3 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD M-4 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG Chaîne B M-1 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2 : QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RWAminosyresekvens af homologe mabinlines (M) proteiner, tilpasset fra Swiss-Prot proteindatabasen .
De respektive molekylvægte af Mabinline-1, Mabinline-3 og Mabinline-4 er 12,3 kDa , 12,3 kDa og 11,9 kDa.
Med en molekylvægt på 10,4 kDa er mabinline-2 den letteste. Dens tertiære struktur består af samlingen af 2 proteinkæder, A og B forbundet med 2 intermolekylære disulfidbroer. A-kæden består af 33 aminosyrer og B-kæden på 72.
Dette protein er det mest varmebestandige sammenlignet med dets 3 homologer, men også en af de mest stabile sammenlignet med andre kendte sødende proteiner, og dette skyldes tilstedeværelsen af disulfidbroer.
De vigtigste egenskaber ved kabiner er deres kraftige søde smag, som er langt bedre end sukker. De er også meget varmestabile.
Den sødeevne af mabinline-2 er blevet anslået til 100 (ved ens vægt) og 375 (ved samme koncentration), hvilket er betydeligt mindre end thaumatin men med en lignende sødemiddel profil. De homologe kabinelinjer (-1, -3 og -4) har en sødende effekt svarende til kabinelinje-2.
Sødningskraften for kabine-2 forbliver uændret efter inkubation ved 100 ° C i 48 timer.
Sødningskraften for kabine-3 og -4 forbliver uændret efter inkubation ved 80 ° C i en time, hvorimod kabinen for kabine-1 ikke længere er det under de samme betingelser. Ifølge undersøgelsen udført af Y. Kurihara skyldes forskellene i varmestabilitet tilstedeværelsen af arginin eller glutamin i position 47 på B-kæden.
Mabinline-2 er et naturligt planteprotein, meget opløseligt i vand og modstandsdygtigt over for varme, og har stor chance for at blive et naturligt sødemiddel så udbredt som thaumatin . Der er dog stadig ingen industriel produktion af dette protein.
I løbet af det sidste årti er forsøg med industriel produktion af Mabinline-2 ved genteknologi og syntese blevet forsøgt.
I 1996 blev proteinet udtrykt i en transgen kartoffel, men der er endnu ikke offentliggjort nogen resultater. Imidlertid indgav det samme hold et patent, der beskyttede produktionen af proteinet ved kloning og genetisk sekventering i 2000.
I 1998 blev proteinet syntetiseret, men konstruktionen var sød og astringerende .