Den myosin er et protein , der spiller en fundamental rolle i mekanismen for muskelsammentrækning . Dette intracytoplasmiske protein findes derfor i celler med kontraktil aktivitet i hvirveldyr , såsom muskelceller .
Det er også involveret som molekylære motorer forbundet med mikrofilamenter i bevægelsen af organeller inden i cellen .
Myosinfamilien inkluderer 18 forskellige proteiner (fra I til XVIII).
Der er flere typer myosiner, der adskiller sig med antallet af "hoveder" (et eller to), afhængigt af længden af de forskellige dele, der udgør det.
Myosiner har den egenskab, at de bevæger sig mod den positive ende af mikrofilamentet .
Den såkaldte ukonventionelle type I myosin fungerer som en monomer. Det tillader transport af vesikler af endocytose eller exocytose langs mikrofilamenter nær cellemembranen . Det har et kugleformet hoved, der tillader fastgørelse til mikrofilamenter og hydrolyse af ATP , og en meget kort lineær hale, fordi den ikke dimeriseres. Vesiklen vil derefter blive lukket med myosin I, som vil gå langs mikrofilamenterne mod + enden.
Type II myosin, kendt som konventionelt myosin, fungerer som en dimer. Det udgør det kontraktile apparat for den skeletstribede muskel.
Den består af to tunge kæder ( dimer ) af 2000 aminosyrer, hvis C-terminale α-helixender er viklet, hvilket giver myosin den stive form af en 180 nm stang , og hvis N-hoveder terminaler på 190 aminosyrer udgør motordomænerne . Tilknyttet disse to tunge kæder er to par lette kæder: et par såkaldte essentielle lette kæder (ELC) og et par såkaldte regulatoriske lette kæder (RLC), som stabiliserer den lange spiral nær det N-terminale domæne (hoved), i nakkeområdet, der danner 'løftearmen'.
De tunge kæder af myosin kan skæres af trypsin i to dele, halen kaldes også let meromyosin (LMM) og hovedet, som delvist består af den kugleformede del af molekylet. Sidstnævnte kaldes tung meromyosin (HMM). Kraftigt meromyosin kan igen opdeles i to dele, underfragment 1 (S1) og underfragment 2 (S2). S1 er en sammenslutning af tre underenheder på 25, 50 og 20 kDa, der danner den kugleformede del af molekylet. Den indeholder motordomæner, der er underenheder på 50 og 20 kDa. Disse motordomæner har ATPase-aktivitet og stedet for binding med actin . 20kDa-underenheden løser lette kæder.
Der er forskellige isoformer med tung kæde i skeletstribet muskel, nogle forbundet med en hurtig sammentrækningshastighed (MHC-2a, MHC-2d / 2x, MHC-2b), andre med en langsom sammentrækningshastighed (MHC-1, også kaldet MHC -1β). Der er imidlertid andre myosin-isoformer, der er specifikke for visse muskler (ekstraokulær MHC, mandibular MHC), men også en specifik isoform af hjertet (MHC Ia). Under udvikling udtrykkes også to andre isoformer (embryonalt MHC og neonatal MHC)
Ekspressionen af disse myosin tunge kæde isoformer afhænger af typen af fiber (hurtig, langsom) men også af arten. Således er den hurtigste isoform hos mennesker, undtagen i ekstraokulær muskel (hvor den ekstraokulære MHC-isoform udtrykkes), MHC 2x-isoformen, mens den hos gnavere er isoformen MHC-2b. Der er også forskellige isoformer af myosin lette kæder. Med hensyn til de essentielle lette kæder er der identificeret 5 store isoformer hos pattedyr. Hurtig MLC 1 (MLC - 1f) og hurtig MLC - 3 (MLC - 3f) udtrykkes i hurtige muskler. MLC - 1 langsom α (MLC - 1 S α) og MLC 1 langsom β (MLC - 1 S β), også kaldet MLC 1 langsom ventrikulær (MLC-1 S / V), udtrykkes i henholdsvis langsomme muskler, men også i muskler glatte og ventrikler i den stribede hjertemuskel. MLC - 1S α er den største isoform i menneskelige og kanin-skeletstribede muskler, svagt udtrykt hos rotter og ikkeeksisterende hos voksne mus. Under udviklingen udtrykkes en anden isoform, embryonal MLC (MLC 1 emb). Denne isoform udtrykkes også i atriumet i den stribede hjertemuskel. (?, Atriumets stribede hjertemuskel, formodentlig)
Når caldesmone er phosphoryleret af PKC , forbinder myosin med et andet protein, actin , i spidsen af lette kæder. Sammentrækning af muskelfibre resultater fra glidning af actin myofilaments over myosin myofilaments. Den energi, der tilvejebringes ved hydrolyse af ATP under den enzymatiske virkning af selve myosin.
Vedhæftet
Udgivet (ved ATP-binding)
Bevæbnet
Kraftgenerering
Den aktuelt accepterede model til funktion af myosiner er den, der er avanceret af prof. Toshio Yanagida af en forudindtaget brownian bevægelsesmodel . Myosin er i hvile bundet til ADP og uorganisk fosfat. ATP, ved binding til myosin, forårsager en konformationsændring, der delvis frigør myosin fra filamentet. Myosin kunne derefter glide langs kæden af actinmonomerer i begge retninger med en samlet orienteret bevægelse (actinfilamentet er polariseret). Den væsentlige forskydningsmotor er derfor termisk omrøring.