Den globin fold er en mode folde almindelig i proteiner den familie af globin og superfamilien af proteiner, som er deres modstykker . Den består normalt af en tredimensionel struktur, der omfatter otte a-helixer , selvom nogle proteiner tilføjer et par flere helices i deres ender. Denne foldning observeres i hæmoglobiner , myoglobiner såvel som phycocyaniner . Dette var den første identificerede proteinfoldning, da myoglobin var det første protein, hvis tredimensionelle struktur blev løst. Da denne struktur kun indeholder α-helixer, klassificeres den som all-α-foldning (in) . I tilfælde af globiner afgrænser α helices et hulrum, hvor hæm er indsat , hvilket er deres protesegruppe .
Hvis globinfoldningen er stærkt konserveret gennem evolution, kan sekvensen, der er ansvarlig for den, være meget variabel og kun vise 16% identitet på aminosyreniveauet . Mere vigtigt er tilbageholdelsen af en hydrofob kerne og en hydrofil overflade, der sikrer den korrekte foldning af proteinet. Det mest kendte eksempel på virkningerne af en mutation, der erstatter en hydrofil rest på overfladen af hæmoglobin med en hydrofob rest, er seglcellesygdom : glutamat erstattes af valin , som er apolært , dvs. hydrofobt, hvilket giver et Vedhæftning til overfladen af proteinet og udløser dets udfældning under visse betingelser.