Subtilisin

Subtilisin Beskrivelse af dette billede, kommenteres også nedenfor Struktur af krystalliseret subtilisin ( PDB  1ST2 ) Nøgledata
EF-nr. EC 3.4.21.62
CAS-nummer 9014-01-1
Enzymaktivitet
IUBMB IUBMB-post
IntEnz IntEnz-visning
BRENDA BRENDA indgang
KEGG KEGG-indgang
MetaCyc Metabolisk vej
PRIAM Profil
FBF Strukturer
AmiGO / EGO

Den subtilisin er en serinprotease , som katalyserer den hydrolyse af proteiner med lav specificitet for peptidbinding . Det er fortrinsvis nær en stor rest af aminosyre, der ikke er fyldt . Det blev isoleret fra Bacillus subtilis , deraf navnet, men produceres også af andre bakterier , såsom Bacillus amyloliquefaciens .

Subtilisin af B. subtilis er et protein med 275  rester af aminosyrer . Dens virkningsmekanisme involverer en katalytisk triade, der består af Asp -32- , His -64- og Ser -221- rester  : selvom de er fjernt fra hinanden i den primære struktur af proteinet , er disse tre aminosyrer naboer i den tertiære struktur af den enzym , for hvilket de udgør aktive sted . Den carboxylat af sidekæden af Asp-32 danner en hydrogenbinding med protonen af atom af nitrogen af imidazol af His-64 . Det andet nitrogenatom af His-64 danner en hydrogenbinding med protonen af hydroxyl af Ser-221 , hvori atomet oxygen er nucleofil . Denne sidste angreb de peptidbindinger af substrater , med hjælp af amid -sidekæden af den Asn -155 .

Noter og referencer

  1. (i) R. Bott, hr Ultsch, A. Kossiakoff T. Graycar, B. Katz og S. Power , Den tredimensionelle struktur af Bacillus amyloliquefaciens- subtilisin ved 1,8 A og en analyse af de strukturelle konsekvenser af peroxid inaktivering  ” , Journal of Biological Chemistry , bind.  263, nr .  16, 5. juni 1988, s.  7895-7906 ( PMID  3286644 , læs online )