Ascorbatperoxidase

L- ascorbatperoxidase Beskrivelse af dette billede, kommenteres også nedenfor APX- cytosol af sojabønner kompleksbundet med ascorbatet (blå), der viser i rødt, hæmmen er bundet til en rest af histidin ( PDB  1OAF ) Nøgledata
EF-nr. EC 1.11.1.11
CAS-nummer 72906-87-7
Kofaktor (er) Heme
Enzymaktivitet
IUBMB IUBMB-post
IntEnz IntEnz-visning
BRENDA BRENDA indgang
KEGG KEGG-indgang
MetaCyc Metabolisk vej
PRIAM Profil
FBF Strukturer
GÅ AmiGO / EGO

En L -ascorbate peroxidase ( APX ) er en oxidoreduktase , som katalyserer den reaktion  :

2 L -ascorbate + H 2 O 2+ 2 H +  L -ascorbate + L- dehydroascorbat + 2 H 2 O  (samlet reaktion):(a) 2 L -ascorbate + H 2 O 2+ 2 H +     2 monodehydroascorbate + 2 H 2 O ; (b) 2 monodehydroascorbat  L -ascorbat + L- dehydroascorbat (spontan). 

Disse enzymer er klasse I- hæmperoxidaser , der findes i planter , alger og visse cyanobakterier . Ascorbatperoxidaser viser stærk sekventiel lighed med cytochrom c peroxidaser . Under fysiologiske betingelser reduceres reaktionens umiddelbare produkt, monodehydroascorbat , til ascorbat ved monodehydroascorbatreduktase (NADH)  ; i fravær af reduktase, to monodehydroascorbate radikaler hurtigt dismutate ind ascorbat og dehydroascorbat . Sammen med monodehydroascorbatreduktase , glutathiondehydrogenase og glutathionreduktase er ascorbatperoxidase en komponent i glutathion-ascorbatcyklussen .

Ascorbatperoxidaser udviser en høj specificitet for ascorbat som elektrondonor, men de fleste af dem er også i stand til at oxidere andre organiske substrater, som er mere karakteristiske for klasse III- hæmperoxidaser , undertiden med sammenlignelig kinetik., Hvilket kan gøre det vanskeligt at klassificere et enzym som ascorbatperoxidase.

Det meste af vores viden om den enzymatiske mekanisme af ascorbatperoxidaser stammer fra arbejde udført på det cytosoliske enzym fra ærter og sojabønner . Oxidationen udføres via en forbindelse I, der involverer hæmmen af det aktive sted , som efterfølgende reduceres af to molekyler af substrat S , der hver overfører en elektron til dem sekventielt:

(1) APX + H 2 O 2→ forbindelse I + H 2 O ; (2) Forbindelse I + H S → forbindelse II + S •  ; (3) forbindelsen II + H S → APX + S • + H 2 O.

I tilfælde af ascorbatperoxidase er forbindelse I en forbigående art indeholdende et jernatom i +4 oxidationstilstand (ferryl) og en pi-kationisk porphyrin- gruppe , som i peberrodsperoxidase  ; den forbindelse II kun indeholder ferryle.

Noter og referencer

  1. (i) Katherine H. Sharp, Martin Mewies Peter CE Moody og Emma Lloyd Raven , "  Crystal struktur af ascorbatperoxidase-ascorbat kompleks  " , Nature Structural Biology , bd.  10, nr .  4, april 2003, s.  303-307 ( PMID  12640445 , DOI  10.1038 / nsb913 , læs online )
  2. (i) Emma Lloyd Raven , "  Forståelse funktionel diversitet og substrat specificitet i hæm peroxidaser: hvad kan vi lære af ascorbatperoxidase?  ” , Natural Product Reports , vol.  20, nr .  4, august 2003, s.  367-381 ( PMID  12964833 , DOI  10.1039 / B210426C , læs online )
  3. (i) Graham Noctor og Christine H. Foyer , "  ascorbat og glutathion: Holde Aktiv Oxygen under kontrol  " , Annual anmeldelser , vol.  49, Juni 1998, s.  249-279 ( PMID  15012235 , DOI  10.1146 / annurev.arplant.49.1.249 , læs online )
  4. (i) William R. Patterson, Thomas L. Poulos og David B. Goodin , "  Identifikation af en Porphyrin .pi. Kation radikal i ascorbatperoxidaseforbindelse I  ” , Biochemistry , bind.  34, nr .  13, April 1995, s.  4342-4345 ( PMID  7703248 , DOI  10.1021 / bi00013a024 , læs online )
  5. (i) Deborah K. Jones, David A. Dalton, Federico I. Rosell og Emma Lloyd Raven , "  Class I Heme Peroxidases: Characterization of Soybean Ascorbate Peroxidase  " , Archives of Biochemistry and Biophysics , Vol.  360, n o  2 15. december 1998, s.  173-178 ( PMID  9851828 , DOI  10.1006 / abbi.1998.0941 , læs online )