Den calmodulin (CaM, forkortelse for kallus cium- modul ated prote i ) er et Calci protein ubikvitært, stand til at associere med ioner calcium til stede i cellemediet. Den har faktisk fire EF- motiver i hånden , som hver er i stand til at forbinde sig med et calciumatom.
Den består af 148 aminosyrer, der udgør to kugleformede underenheder .
Binding med calciumionen inducerer en ændring i konformationen af proteinet og danner et calcium-calmodulin-kompleks (Ca2 + -CaM). Dette kompleks tillader aktivering ved ændring af konformation af mange proteiner, inklusive adenylatcyclase .
Det er en del af flere ionkanaler moduleret af calcium, herunder KCNQ1 , en kaliumkanal, hvis dysfunktion forårsager visse hjerterytmeforstyrrelser. Ca 2+ / calmodulin- komplekset regulerer den Ca 2+ / calmodulin-afhængige proteinkinase .
De fleste calmoduliner er i stand til at binde fire Ca2 + -ioner ved hjælp af kooperativ binding.
Calmodulin har en rolle i energimetabolismen ved at binde til phosphorylase-kinase for at aktivere glykogenolyse . Da den desuden har en struktur, der er 70% homolog med den for troponin C, muliggør den synkronisering af muskelsammentrækning og glykogenolyse.
I en mikrovillus er det tætte bundt mikrofilamenter forbundet med den cytoplasmiske membran i hele sin længde efter type I myosin forbundet med calmodulin og danner således proteinbroer.
Humant calmodulin er kodet af tre gener, henholdsvis CALM1 , CALM2 og CALM3 , placeret på kromosomer 14 , 2 og 19 .
Mutationer i et af generne kan forårsage alvorlige hjerterytmeforstyrrelser hos børn.
Associeret med det syntetiske peptid M13 og med to fluorescerende proteiner, der er kompatible med fænomenet FRET (for eksempel YFP og CFP ), udgør det et syntetisk protein kaldet “Kameleon” på grund af farveændringen forbundet med binding af calcium .
Ligeledes associeret med M13-peptidet og med et cirkulært permueret EGFP (cpEGFP) udgør det GCaMP- proteinet .