Mælkkoagulation

Den mælk koagulation (eller størkning) er forårsaget af denaturering af kasein , større protein af mælk . Fedt og seroproteiner har en passiv rolle.

De forskellige kaseiner er organiseret i miceller , der er aggregater af flere kasein molekyler . Det er et kompleks af fosforproteiner , der udfældes ved pH 4,6, ellers under påvirkning af specifikke enzymer - såsom chymosin , ekstraheret fra maceration af kalvens abomasum, som sammen med et andet enzym, pepsin, danner løbe .

I osteteknologi er der derfor to typer koagulation:

Laktisk koagulation

I mælk er kasein miceller og fedtkugler negativt ladede. Dette resulterer i en elektrostatisk frastødning, som sikrer mælkens stabilitet. De kasein fragmenter er hydrofile og findes ved periferien af micellerne, hvor de skaber et lag af hydratisering (tilbageholdte vand forhindrer kolloiderne i at komme sammen). Mælkesyre, der skyldes nedbrydning af lactose af mælkesyrebakterier, bærer positive ladninger, som neutraliserer de negative ladninger af kolloider. Ved pH 4,6 - kaldet kaseins isoelektriske punkt - får vi deres neutralitet. Syren dehydrerer således micellerne, hvilket gør det muligt for dem at komme sammen. Jo større demineralisering (forsuring af mælk med mælkebakterier eller syrekoagulation), desto mere er det en mælkeagtig ostemasse . Faktisk binder micellerne ved hydrofobe interaktioner (svage, reversible bindinger) ved at tilbageholde i deres netværk fedtkuglerne, mikroorganismerne, vitaminerne og alle de partikler, der kan tilbageholdes i maskerne i kaseinnetværket. Der opnås en gel: det er mælkekoagulation af mælk ( fermenteret mælk ).

Løbe koagulation

Den osteløbe dyr består af to enzymer , hvis andel varierer efter alderen på dyret: den chymosin og pepsin . Sidstnævnte handler ikke primært på koagulation af mælk. Generelt er kommerciel løbe overvejende sammensat af chymosin (mindst 85%). Der er også vegetabilske, mikrobielle og syntetiske osteløber.

De fleste ostefabrikker, der fremstiller oste med en beskyttet oprindelsesbetegnelse (BOB), især i Schweiz, bruger animalsk løbe.

I øjeblikket opnås i mejeriindustrien syntetiske koagulanter fra genetisk modificerede mikroorganismer ( GMO'er ). Mange "moderne" oste bruger denne type koagulant.

Stabiliteten af ​​kasein miceller

Den kasein er proteiner, der udgør hovedparten af de nitrogenholdige komponenter af mælk. Dette er en emulsion - her, en vandig blanding af valle , fedtkugler og dispergerede kasein miceller - der skal være bundfældning af elementerne over tid. Dannelsen af miceller takket være kappa-kasein eller k-kasein muliggør en homogenitet af mælken og derfor en stabilisering af dens emulsion.

Casein miceller skylder deres stabilitet to faktorer:
- Overfladeafgift: kaseiner har en meget tydelig sur karakter. Ved normal mælke- pH (6,55 for halvskummet UHT komælk) , De har et stærkt overskud af negative ladninger. Micellerne oplades derefter også, og stærke elektrostatiske frastødninger forhindrer, at de kommer sammen.
- Graden af ​​hydrering: det vand, der er fikseret af micellerne, er vigtigt (3,7 g for 1 g proteiner). Noget af dette vand danner en beskyttende hydratiseringshylster omkring hver micelle.
Det er kappa-kasein, der bærer de negative ladninger og hydrofiliciteten af ​​kasein. Det udgør således det hydrofile hoved. De andre kaseiner udgør ikke hovedet på micellerne, som frastøder hinanden og forhindrer dermed sammenlægning.

Den primære fase eller enzymatiske fase

Der er forskellige enzymer, der er i stand til at hydrolysere Phe (105) -Met (106) -binding af k-casein. Denne hydrolyse halverer molekylet. På den ene side opnås hydrofil og opløselig CMP (caseino-makro-peptid), diffunderet uden for kasein-micellen; på den anden side den hydrofobe PCK (Para-Casein-Kappa), som forbliver indeni. Chymosin er en hydrolase, der tillader denne proteolytiske spaltning . Processens hastighed afhænger af pH og temperatur. Den optimale virkning af osteløbe er ved 40 ° C og pH 4,6.

Den sekundære fase eller ostemasse dannelse

Tabet af caseino-makro-peptider i kasein miceller betyder, at k-kaseiner ikke længere frastøder hinanden: micellernes hydrofobe karakter stiger. Fraktioneringen af ​​phosphokaseinat efterlader frie bindinger, som kan optages af ioniseret calcium (divalent kation), som vil danne calciumbroer; dannelsen af ​​disulfidbroer menes at være mulig. Det er en irreversibel reaktion, der producerer en fleksibel gel: det er osteløbe ostemasse . Koagulumdannelseshastigheden såvel som dens hærdning stiger med temperaturen. Det er meget svagt ved 15 ° C og meget stærkt ved 55 ° C. Den resterende flydende del består hovedsageligt af valle, som i sig selv består af lactose , 20% mælkeproteiner samt forskellige molekyler og vitaminer. Det bruges ikke til ostefremstilling.

Denne fase er starten på synerese . Syneresis er sammentrækningen af ​​ostemassen, som kan gøres takket være båndene. Jo længere det er, jo hårdere er ostemassen. Det er meget svagt ved mælkekoagulation.

Tillæg

Relaterede artikler

Noter og referencer

  1. Florian Ronez, Milk and its coagulation , ekstrakt fra doktorafhandling, 2012
  2. Nadia Thivierge , Karakterisering af stammer af Lactococcus lacfis ssp cremoris til udvikling af mesofile gæringer med høj ostekapacitet (Cheddar) , Laval, Canada, Institut for Mad og Ernæring, Det Jordbrugs- og Fødevarevidenskabelige Fakultet, Laval University, coll.  "Master of Science Thesis (M. Sc.)", Marts 1999, 85  s. ( læs online ) , s.  3
  3. “  scribd.com/doc/24144901/Agents…  ” ( ArkivWikiwixArchive.isGoogle • Hvad skal jeg gøre? ) .
  4. GNIS Anvendelsesområderne for genteknologi i fødevarer , OGM.org
  5. Denne pH blev målt af en elektronisk pH-måler i laboratoriet under en TPE-session
  6. Phe (105) betyder en phenylalanin i position 105 i peptidkæden, og Met (106) betyder en methionin i position 106
  7. "Osteløbsspaltning ved Phe105-Met106-bindingen eliminerer stabiliseringsevnen og efterlader en hydrofob del, para-kappa-kasein og en hydrofil del kaldet kappa-kasein glycomacropeptid (GMP) eller mere præcist caseinomacropeptid (CMP)." - http://www.foodsci.uoguelph.ca/dairyedu/chem.html
  8. http://www.worldlingo.com/ma/enwiki/fr/K-Casein
  9. http://www.chups.jussieu.fr/polys/biochimie/DGbioch/POLY.Chp.7.6.html
  10. http://www.pep.chambagri.fr/caprins/html/contenu/pdf/mail%20du%202dec08/F%20presure_A3-RV.pdf
  11. http://www.inra.fr/inra_cepia/vous_recherchez/des_resultats/la_structure_de_la_micelle_de_caseines
  12. Se struktur: The Casein Micelle - http://www.foodsci.uoguelph.ca/dairyedu/chem.html