Cytoglobin | ||
Struktur af humant cytoglobin ( PDB 1UMO ) | ||
Hovedtræk | ||
---|---|---|
Symbol | CYGB | |
Homo sapiens | ||
Locus | 17 q 25.1 | |
Molekylær vægt | 21 405 Da | |
Antal rester | 190 aminosyrer | |
Kom ind | 114757 | |
HUGO | 16505 | |
OMIM | 608759 | |
UniProt | Q8WWM9 | |
RefSeq ( mRNA ) | NM_134268.4 | |
RefSeq ( protein ) | NP_599030.1 | |
Sammen | ENSG00000161544 | |
FBF | 1UMO , 1URV , 1URY , 1UT0 , 1UX9 , 1V5H , 2DC3 , 3AG0 , 4B3W | |
GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega | ||
Links tilgængelige fra GeneCards og HUGO . |
Den cytoglobin (eller histoglobine CAN) er en respiratorisk globin, hos mennesker og mus, ved 190 aminosyrer . Det produceres af genet (CYGB), der er placeret på kromosom 17q25. I modsætning til andre vævsspecifikke globiner ( hæmoglobin produceret af røde blodlegemer , myoglobin i muskler , neuroglobin i nervesystemet ) synes det allestedsnærværende, dvs. udtrykt i alle celletyper i kroppen.
Den fylogenetiske undersøgelse af globingenerne viser, at cytoglobin og myoglobin hører til den samme klade, der adskiller sig fra hæmoglobin og neuroglobin . Den forfædres globin, der fødte dem, dateres tilbage i 450 millioner år.
Pattedyrs cytoglobin er længere (190 aminosyrer) end andre globiner (140 og 150 aminosyrer). Dette skyldes en forlængelse af to dusin aminosyrer ved N- og C-terminalen af proteinet. Faktisk foldes cytoglobin i otte helixer af α-typen. Resterne involveret i globiner i binding af oxygen konserveres også for cytoglobin. Ud over de to introner B12.2 og G7.0 indeholdt i generne fra andre globiner (spiraler B og G) har neuroglobin (CYGB) en tredje intron HC11.2 i spiralen H nær 3'-enden af kodningsområdet. Denne sidste ekson på 3'-siden er fraværende hos fisk, men den erhverves senere i udviklingen af tetrapoder .
Selvom cytoglobin findes i cytoplasmaet for de fleste celletyper, er dets produktionshastighed afsløret ved Northern blot- teknikken forskellig fra væv til væv (se foto modsat). Denne fordeling af ekspression går imod en udelukkende respiratorisk funktion, der tilskrives dette protein. Ifølge andre undersøgelser syntetiseres cytoglobin fortrinsvis i bindevæv ( fibroblaster ) og understøttende ( chondrocytter og osteoblaster ) celler , hvilket er i tråd med hypotesen om, at det er involveret i syntesen af kollagen (proteinstøtte) (3) . Dette er fordi det er muligt, at cytoglobin tilfører ilt til prolyl-4-hydroxylase (EC 1.14.11.2), et nøgleferroenzym, der katalyserer hydroxyleringen af prolinrester i procollagenmolekylet .
Under hypoxi fordobles cytoglobinsyntese, endnu mere i hjertet end i leveren. Denne mekanisme kan forklares ved, at cytoglobin bruges til at opbevare og lette transporten af ilt til luftvejskæden i mitokondrierne . Tilstedeværelsen af cytoglobin i neuroner rejser mange spørgsmål om de funktioner, den kan spille på niveauet af centralnervesystemet . Faktisk har dette væv allerede et specifikt globin, neuroglobin . Forfatterne betragter dens mulige rolle som en O 2 donor for visse enzymatiske reaktioner - bl.a. syntesen af NO fra arginin ved NO-syntaser .